Des chercheurs du MIT ont boosté l’enzyme la plus lente du monde pour réveiller la photosynthèse.
On la croyait indomptable : trop lente., trop capricieuse… Et pourtant, des chimistes américains ont réussi à la faire évoluer ! L’enzyme clé de la photosynthèse, rubisco, a vu sa vitesse augmenter de 25 % grâce à une méthode de mutation contrôlée.
Ce petit bond en avant pourrait transformer l’agriculture mondiale. Imaginez une plante qui pousse plus vite, capte mieux le CO₂ et produit davantage.
Une prouesse de laboratoire ? Oui.
Un espoir pour les cultures de demain ? Plus que jamais.
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Une enzyme qui traîne la patte depuis 3 milliards d’années pourrait être “boosté”
C’est un peu l’employé modèle qui ne brille pas par sa vitesse. Rubisco (abréviation de ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygénase) est l’enzyme qui permet aux plantes de transformer le dioxyde de carbone en sucre. Elle est présente dans toutes les feuilles vertes de la planète. Malgré cette omniprésence, elle est terriblement lente.
Elle catalyse entre 1 et 10 réactions par seconde. En comparaison, d’autres enzymes font le même boulot… des millions de fois plus vite. À cela s’ajoute une fâcheuse tendance à confondre l’oxygène avec le CO₂, ce qui déclenche une réaction secondaire inutile et énergivore : la photorespiration.
Cette maladresse génétique fait perdre jusqu’à 30 % de l’énergie solaire captée par la plante. Un beau gâchis.
Des bactéries comme cobayes d’un Darwinisme sous stéroïdes
Pour tenter de donner un coup de fouet à cette enzyme, les chercheurs du MIT n’ont pas bricolé une plante transgénique. Ils ont commencé par un organisme bien plus simple : une bactérie semi-anaérobie du nom de Gallionellaceae.
Pourquoi ce choix ? Parce que cette version bactérienne de rubisco est déjà parmi les plus rapides connues. Elle provient d’un environnement pauvre en oxygène, où elle s’est adaptée à travailler sans se laisser distraire par l’O₂.
Ensuite, les chercheurs ont injecté cette enzyme dans des bactéries E. coli et les ont exposées à un milieu riche en oxygène. Objectif : créer une pression de sélection qui pousse l’enzyme à mieux résister à l’oxygène ambiant. C’est ce qu’on appelle l’évolution dirigée.
Au lieu de modifier un gène au hasard et de croiser les doigts, les scientifiques ont utilisé une technique plus rapide : le système MutaT7, développé dans le même laboratoire. Une sorte de shaker génétique, capable de générer des mutations ciblées, directement à l’intérieur des cellules vivantes.
Trois mutations, un bond en avant
Après six cycles d’évolution, les chercheurs ont identifié trois mutations situées juste à côté du site actif de l’enzyme. Ces petits changements dans l’enchaînement des acides aminés ont suffi à modifier la manière dont rubisco se comporte.
Résultat : l’enzyme a appris à ignorer l’oxygène et à préférer le dioxyde de carbone. Cela a augmenté son efficacité de 25 % dans des conditions atmosphériques normales. Un exploit qui n’avait jamais été atteint auparavant !
Voici ce que les chercheurs ont observé :
| Version de rubisco | Réactions par seconde | Réaction avec O₂ | Effet global |
|---|---|---|---|
| Naturelle (*Gallionellaceae*) | ~10 | Fréquent | Efficacité limitée |
| Mutée (MIT) | ~12-13 | Réduction significative | +25 % d’efficacité |
Un potentiel pour l’agriculture… et le climat
Voici quelques gains envisageables si cette enzyme dopée venait à être implantée dans des plantes cultivées :
- Jusqu’à 30 % d’énergie photosynthétique économisée
- Des rendements agricoles augmentés de 10 à 20 % dans les climats tempérés
- Une absorption de CO₂ accrue, donc un meilleur bilan carbone
- Une meilleure résilience aux hausses de température (la photorespiration s’aggrave avec la chaleur)
À grande échelle, cela pourrait jouer un rôle dans la lutte contre le réchauffement climatique et surtout contre la faim qui pourrait attendre l’humanité lorsque celle-ci atteindra son pic aux alentours de 10 milliards en 2080 d’après l’ONU, en aidant les cultures à capter davantage de carbone tout en fournissant plus de nourriture.
Une recherche financée, une innovation à suivre
Cette recherche n’est pas sortie d’un chapeau. Elle a été financée par plusieurs institutions majeures : la National Science Foundation, les National Institutes of Health, mais aussi des initiatives plus ciblées comme le Martin Family Society Fellowship for Sustainability.
Le travail est signé par une équipe du MIT dirigée par Matthew Shoulders et Robert Wilson, avec l’étudiante Julie McDonald comme première autrice. Leurs travaux viennent d’être publiés dans les Proceedings of the National Academy of Sciences, l’une des revues scientifiques les plus respectées.
La prochaine étape ? Tester cette nouvelle version de rubisco dans des plantes entières. Cela demandera du temps, des serres, beaucoup de mesures, et une surveillance attentive pour éviter les effets secondaires.
On ne sait pas encore si le rubisco muté pourra s’intégrer parfaitement dans le système cellulaire des plantes, qui est bien plus complexe que celui des bactéries. Il faudra aussi s’assurer qu’il ne provoque pas de réactions inattendues.
Mais une chose est sûre : pour une enzyme qu’on disait immuable, figée depuis l’aube de la vie sur Terre, ce réveil est spectaculaire.
Une vieille tortue de laboratoire qui apprend à courir, ça mérite un coup de projecteur !
Source :
In vivo directed evolution of an ultrafast Rubisco from a semianaerobic environment imparts oxygen resistance
Julie L., Nathan P. Shapiro, Amanuella A. Mengiste et Matthew D. Shoulders
30 juin 2025, https://doi.org/10.1073/pnas.2505083122
Image : le paysage des prairies ensoleillées (Freepik)
